蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中各氨基酸通过肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构;蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键,使得这一多肽链的主链具有一定的有规则构象,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω-环等,这些称为蛋白质的二级结构;肽链在二级结构的基础上进一步盘曲折叠,形成一个完整的空间构象,称为三级结构;多条肽链通过非共价键聚集而成的空间结构称为四级结构,其中一条肽链叫一个亚基。
生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失。
某些理化性质
蛋白质变性后理化性质发生改变,如溶解度降低而产生沉淀,因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加,因此粘度增加,扩散系数降低。
生物化学性质
蛋白质变性后,分子结构松散,不能形成结晶,易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。
天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的,而变性后次级键被破坏,蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构(但一级结构并未改变)。
所以,原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面,而亲水基团在表面的分布则相对减少,至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜,很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
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